Inmunoglobulina M

La inmunoglobulina M, o IgM, es un anticuerpo, es decir, una proteína de defensa que reconoce algo ajeno. Su lugar en el orden importa: es la primera que fabrica la inmunidad adaptativa, la parte del sistema inmune que aprende, cuando aparece un antígeno nuevo. Antígeno es el trozo del intruso que se reconoce.

Su forma es lo que la distingue. Cuando se secreta no va suelta: se junta de cinco en cinco, en lo que se llama un pentámero, una molécula grande de más de 900 kilodaltons. Ese conjunto tiene diez puntos de agarre. Ninguno agarra con especial fuerza, pero diez ganchos a la vez ya no sueltan. Eso es lo que se llama avidez alta.

Esa forma le da una ventaja concreta. Un solo pentámero pegado a un microbio alcanza para encender C1q, la pieza que arranca el complemento, un sistema de proteínas que ataca al intruso. La IgG, que es otro anticuerpo, necesita dos moléculas juntas para lograr lo mismo.

Tiene, eso sí, dos límites. En ese primer encuentro su afinidad, la fuerza de cada agarre individual, es menor que la de los anticuerpos que vienen después. Y por lo grande que es, le cuesta salir de la sangre hacia los tejidos.